「收藏版」蛋白A和蛋白G的相同和不同点

千株松生物 数据海 2023-02-26 10:43 发表于江苏

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抗体亲和纯化的基础是蛋白G和蛋白A对于多种物种IgG的Fc区域的高度亲和性和特异性。蛋白G和蛋白A已经被固定到几种不同的基质中，成为从腹水、细胞培养上清和血清中分离IgG和IgG亚类的完美方法。

蛋白G和蛋白A是分别来自于链球菌和金黄色葡萄球菌G组的细菌蛋白。当偶联到琼脂糖或其它聚合材料为基础的基质上，蛋白G和蛋白A成为有用的、很容易使用的进行常规抗体纯化的色谱填料。

千株松生物提供从E. Coli中提取的重组形式的蛋白A和蛋白G，并且使用遗传学方法去除了天然状态下蛋白G的白蛋白结合区域。这种重组蛋白A和/或G配基偶联到 Agarose Resins 4FF琼脂糖微球上。

偶联到 Agarose Resins 4FF的天然状态的重组蛋白A(rProtein A)产品也可以提供。

蛋白G对于实验室规模一般目的抗体捕获是很好的第一选择，由于它可以和来自于真核物种的更广阔范围的IgG进行结合，也可以和更多的IgG亚类进行结合。通常，蛋白G与蛋白A相比，具有更强的IgG亲和性，显示了与白蛋白的最小结合性，因而具有更加洁净的制备和更高的产率。蛋白G与IgG的结合力大小，取决于免疫球蛋白的物种来源和亚类。

动态结合能力（DBC）除了取决于结合力的大小之外，还与一些其它因素有关，如样品上样的流速。

来自于不同物种的抗体与蛋白G和蛋白A的相对结合力，使用竞争性ELISA实验进行测定。测定了对碱性磷酸酶偶联的兔子IgG有50%结合性抑制所需要的IgG数量。

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